Пептидная связь

Пептидная связь (иногда ошибочно называемая аминной связью) — это ковалентная связь, которая образуется между двумя молекулами, когда карбоксильная группа одной молекулы реагирует с аминогруппой другой, высвобождая молекулу воды. Это реакция конденсации, и она обычно происходит между аминокислотами. Образующаяся связь CO–NH называется пептидной связью, а полученная молекула — амидом.

Образование пептидной связи

Молекулы должны быть ориентированы таким образом, чтобы карбоксильная группа одной могла реагировать с аминогруппой другой. Например, две аминокислоты могут соединяться с образованием пептидной связи, формируя дипептид.

Любое количество аминокислот может соединяться в цепи: до 50 аминокислот — это пептиды, от 50 до 100 — полипептиды, свыше 100 — белки. Многие гормоны, антибиотики, противоопухолевые агенты и нейромедиаторы являются пептидами (белками).

Пептидная связь может быть разрушена гидролизом (добавлением воды). Связи, образующиеся в белках, имеют тенденцию самопроизвольно разрываться в присутствии воды (метастабильные связи), высвобождая примерно 10 кДж/моль свободной энергии. Однако этот процесс очень медленный. В живых организмах ферменты участвуют в образовании и разрушении пептидных связей. Длина волны поглощения пептидной связи составляет 190–230 нм.

Структура пептидной связи

Рентгеноструктурный анализ кристаллов малых пептидов, проведённый Лайнусом Полингом и Р. Б. Кори, показал, что пептидная связь является жёсткой и плоской. Полинг указал, что это в значительной степени связано с резонансным взаимодействием амидной группы, то есть способностью амидного азота делокализовать свою неподеленную электронную пару на карбонильный кислород.

Из-за этого резонанса связь C=O фактически длиннее, чем обычные карбонильные связи, а связь N–C в пептидной связи — короче, чем связь N–Cα. Обратите внимание, что карбонильный кислород и амидный водород находятся в транс-конфигурации, а не в цис. Такая конфигурация энергетически более выгодна из-за возможного стерического взаимодействия в цис-форме.

Полярность пептидной связи

Пептидная связь обычно изображается как одиночная связь между карбонильным углеродом и амидным азотом. Обычно это должно позволять свободное вращение вокруг этой связи. Однако азот имеет неподеленную электронную пару, которая находится рядом с углеродно-кислородной связью. Поэтому можно нарисовать резонансную структуру с двойной связью между углеродом и азотом, что приводит к отрицательному заряду на кислороде и положительному — на азоте.

Резонансная структура препятствует вращению вокруг пептидной связи. Реальная структура, конечно, является гибридом этих двух. Известно, что пептидная связь имеет примерно 40% двойной связи, а значит — жёсткая.

Заряды придают пептидной связи постоянный диполь. Благодаря резонансу кислород несёт заряд -0.28, а азот — +0.28.